| RMN et protéines (...) |
mercredi 25
janvier 2006
16h00 - |
Amphi de Chimie
Campus des Cézeaux
AUBIÈRE |
RMN et protéines :
structure, dynamique et interactions, conférence
Dr Éric GUITTET (Laboratoire de Chimie et
Biologie Structurales, Institut de Chimie des Substances Naturelles
91190 GIF-SUR-YVETTE)
Ces dernières années, le développement
des spectromètres à très haut champ, les techniques de marquage aux
isotopes stables (15N et 13C) et le développement de nouvelles séquences
d’impulsions ont ouvert des possibilités d’analyse non seulement de
protéines de taille de plus en plus importantes, mais aussi de leurs
complexes avec des ligands, d’autres protéines, des acides nucléiques (RNA
et DNA)…
Dés lors, il devient possible, au prix
d’une bonne définition des systèmes étudiés, d’aborder un grand nombre
de problèmes biologiques pertinents dans des domaines aussi variés que
la régulation de l’expression génétique ou de la transcription, de la
résistance aux antibiotiques…
La RMN s’est aussi avérée une technique
particulièrement efficace pour l’analyse détaillée (au niveau de chaque
résidu, voire de chaque atome) de la dynamique des macromolécules
biologiques en solution et de sa variation au moment des interactions.
Le domaine de l’analyse par RMN des protéines intrinsèquement non
structurées, souvent impliquées dans des phénomènes de régulation, a
ainsi connu un remarquable développement.
Quelques exemples d’études développées au
laboratoire de Chimie et Biologie Structurales de l’ICSN permettront
d’illustrer chacun de ces aspects et permettront de dégager les atouts
et les limites de la RMN dans la problématique générale de la relation
structure-dynamique-fonction.
organisée par la SFC Auvergne (Société Française
de Chimie) – Daniel GARDETTE |
